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Text File  |  1995-03-04  |  2KB  |  38 lines
  1.        Document 0252
  2.  DOCN  M9550252
  3.  TI    Intrinsic activity of human immunodeficiency virus type 1 protease
  4.        heterologous fusion proteins in mammalian cells.
  5.  DT    9505
  6.  AU    Arrigo SJ; Haines JK; Huffman KM; Department of Microbiology and
  7.        Immunology, Medical University of; South Carolina, Charleston
  8.        29425-2230.
  9.  SO    DNA Cell Biol. 1995 Jan;14(1):15-23. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/95134352
  11.  AB    We have generated various mammalian expression constructs that produce
  12.        fusion proteins of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease
  13.        (PR) with the HIV-1 Nef protein. The expression of these proteins is
  14.        inducible by the HIV-1 Tat protein. High-level expression of
  15.        proteolytically active PR was produced from PR imbedded into Nef coding
  16.        sequences, flanked by PR cleavage sites. The fusion protein was cleaved
  17.        nearly to completion and did not exhibit the regulated processing that
  18.        is seen with the virally encoded PR. No cytotoxic effect of PR
  19.        expression was detected. The self-cleavage of PR could be inhibited by a
  20.        specific inhibitor of HIV-1 PR (U75875). Elimination of the
  21.        aminoterminal PR cleavage site did not have a measurable effect on
  22.        cleavage of the precursor fusion protein. The cleaved fusion proteins
  23.        appeared to be extremely unstable in the transfected cells. These
  24.        findings demonstrate the intrinsic activity of HIV-1 PR in mammalian
  25.        cells, in the context of a heterologous fusion protein.
  26.  DE    Animal  Base Sequence  Cell Line  Gene Expression Regulation, Viral
  27.        Gene Products, nef/*GENETICS  Gene Products, tat/GENETICS  Genetic
  28.        Vectors/GENETICS  Human  HIV Protease/BIOSYNTHESIS/GENETICS/*METABOLISM
  29.        HIV Protease Inhibitors/PHARMACOLOGY  HIV-1/*METABOLISM  Mammals
  30.        Molecular Sequence Data  Protein Processing, Post-Translational/DRUG
  31.        EFFECTS  Recombinant Fusion Proteins/BIOSYNTHESIS/METABOLISM/TOXICITY
  32.        RNA, Messenger/BIOSYNTHESIS  Sequence Deletion/PHYSIOLOGY  Support, U.S.
  33.        Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  34.  
  35.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  36.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  37.  
  38.